[討論] protein-protein interaction能提高活性

[yayayoyi (drip brew)]

有點怪，
在我的project中，研究兩個蛋白質的交互作用，

目前確定兩個蛋白質會直接binding
其中一個蛋白質是enzyme,可以測活性，

發現到兩個蛋白質混一起，跟單獨的時候

相同莫爾數下

兩組的活性是有差異的

control都有做好

所以目前data就是這樣，

但我想不到兩個protein在一起如何能增強活性的原因

不知道有沒有什麼例子或references可以提供參考

或是從蛋白質結構上能怎麼解釋？

我的想法是，通常酵素活性增強是有cofacter像是金屬粒子等等的存在

想請問各位前輩的看法

希望能有相關的文獻

我有找到一些但我覺得解釋都不是很清楚

希望能從結構上面提供一些看法

謝謝

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※ 文章網址: https://www.ptt.cc/bbs/Biotech/M.1571246931.A.BB1.html
→ a90648: 影響到stability之類的?
→ yayayoyi: 的確會影響stability，但可以說因為stability提升而活
→ yayayoyi: 性就上升嗎
→ a90648: 通常stability提高表示他可以持續作用的時間較長
→ a90648: 所以單一的蛋白已經降解了，他還持續在作用
→ a90648: 所以stability差異很大的話，那可能就是這個原因
→ Ianthegood: 當然可以啊 酵素一定起碼有兩個構型 動作前動作後 中
→ Ianthegood: 間通常還有一堆不穩定的狀態 最後會denature stabilit
→ Ianthegood: y如果控制的是幾個state之間的equilibrium bulk看起
→ Ianthegood: 來就會是活性改變啊 一時想不起來不過phosphorylation
→ Ianthegood: 可以找看看例子
→ yayayoyi: 我有看到kinase活性因為protein partner加入後活性提高
→ yayayoyi: ，但是比較化學的機制還沒找到，我再找找看，謝謝啦
推 july81212: 酵素反應包含反應物 的進入 催化反應到產物的排出 都
→ july81212: 有相對應的穩定構型有些蛋白平時處於低反應態等到有pr
→ july81212: otein partners 結合上去後 活性位會才轉變成適合的fo
→ july81212: rm 來反應
→ yayayoyi: 我有看到相關的protein partner文獻，但是對於這樣的分
→ yayayoyi: 子機制(像是解出enzyme/partner complex結構的，好像沒
→ yayayoyi: 找到文獻，請問您有看到相關的嗎？
推 july81212: Cellulose Synthase 或是些膜蛋白大多以subunit 形式
→ july81212: 透過PPI來控制反應不過你所謂的機制是要多細就不知道
→ july81212: 了
→ lucifer74: Allosteric activationPRC2與H3K27me3
推 leptoneta: 構型改變使得結合位更容易接上反應物導致速率改變
→ leptoneta: 這是常見的調控機轉吧
→ yayayoyi: induced fit model通常是在substrate binding時發生，
→ yayayoyi: 但我說的是兩個protein binding後，其中一個enzyme活性
→ yayayoyi: 提高，我也會往conformational chage想，但我找不到這
→ yayayoyi: 樣的文獻
推 july81212: 你怎麼卻定你反應時到底是substrate 還是partner誰先
→ july81212: 結合呢？
→ yayayoyi: 因為我是把兩個recombinant ptotein純化出來，先證明了
→ yayayoyi: 他們真的會binding,然後分別測了enzyme alone及protein
→ yayayoyi:  complex的活性，substrate是後加的
推 skylawer: 先看是km or kcat 改變吧
推 skylawer: 還有binding interface 與 catalytics site 的關聯
→ skylawer: 光這biochemistry 就可發表了